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Mecanismos de adaptación de las plantas a estreses abióticos

Ángel Mérida y M. Cruz González

Nuestro Grupo está formado por personal investigador del CSIC y de la Universidad de Sevilla y su actividad se centra en el estudio de los diversos elementos que intervienen en la biogénesis y regulación del sistema fotosintético, así como en su aclimatación a cambios en el ambiente.

La fotosíntesis es un proceso esencial para la vida en la Tierra, permitiendo el crecimiento de las plantas y sustentando el resto de la cadena trófica. Sin embargo, su eficiencia en la conversión de la energía solar es sorprendentemente bajo, alrededor del 1% en la mayoría de los cultivos. Esta baja eficiencia representa una gran oportunidad para su mejora, especialmente en el contexto del gran crecimiento de la población mundial y de la disminución de tierras aptas para el cultivo debido al cambio climático. Sin embargo, a pesar de los recientes progresos, aún no se conocen por completo la regulación y las funciones de los componentes implicados en el transporte electrónico fotosintético, desde el agua a través de los fotosistemas (PSII y PSI) y el complejo citocromo b6f (cyt b6f) para producir ATP y NADPH, ni su coordinación con otras vías de transporte electrónico y mecanismos fotoprotectores. En este sentido, continúan identificándose nuevos componentes implicados en estos procesos y en la aclimatación de las plantas a cambios en la intensidad lumínica y otros estreses abióticos.

Nuestro Grupo está caracterizando algunos de estos nuevos elementos mediante el desarrollo de dos líneas de investigación: Función de las proteínas APE1 y At1g53120 en la biogénesis del fotosistema II (PSII) y en la aclimatación de la fotosíntesis a cambios en la iluminación (liderada por los Drs María de la Cruz González y Ángel Mérida) y Regulación del complejo cyt b₆f (línea liderada por la Dra Belén Naranjo).

Recientemente hemos demostrado que la proteína APE1 (Acclimation of Photosynthesis to Environment) interviene en la formación/estabilización del complejo RC47, un complejo intermedio en la formación del PSII. APE1 interviene tanto en la biogénesis del PSII como en su ciclo de reparación tras los daños causados por una alta iluminación. En la actualidad estamos estudiando el interactoma de APE1 y los mecanismos de regulación de esta proteína con objeto de entender su papel en la aclimatación de la fotosíntesis a cambios en la iluminación. Otra proteína necesaria para la respuesta del PSII a estrés lumínico es At1g53120. Esta proteína contiene un dominio de unión a RNA y está conservada en todos los organismos que realizan una fotosíntesis oxigénica. Sin embargo, se desconoce cuál es su función en las plantas. En nuestro Grupo estamos llevando a cabo estudios transcriptómicos y proteómicos junto con técnicas genéticas y bioquímicas clásicas para entender la función de At1g53120 en la aclimatación del PSII al estrés lumínico.

La misma metodología estamos empleando para estudiar la regulación del complejo cyt b₆f, considerado un punto central de control de las diferentes rutas de transporte electrónico fotosintético y de las respuestas fotoprotectoras. En concreto estamos investigando el papel de la proteína PFSC1 (pgr5 suppressor with altered cytochrome b₆f 1) en la formación y regulación de dicho complejo, así como en la aclimatación de las plantas y otros organismos fotosintéticos a altas intensidades lumínicas. Además, mediante estrategias de mutagénesis y posterior selección en condiciones de interés, estamos identificando nuevos mecanismos y componentes implicados en la aclimatación de las plantas al estrés lumínico.

Máximum Efficiency of Photosystem II of ape1 mutant versus wild-type plants

  • Torres-Romero D., Muro-Pastor M.I., Arana F.J., Hornero-Méndez D., Serrato A.J., González M.C., Sahrawy M., Florencio F.J., and Mérida A. (2026). APE1 is involved in the stabilization/formation of the RC47 complex of PSII in oxygenic prototrophic organisms. Plant Physiology Vol 200. Kiaf656. https://doi.org/10.1093/plphys/kiaf656.

 

  • Rodríguez-Marín F., Gallardo-Martínez A.M., Hernández M.L., and González M.C., Cejudo F.J.; Pérez-Ruiz J.M. (2026). 2-Cys peroxiredoxins and chaperone cpHSP70 act concertedly in chloroplast biogenesis in Arabidopsis seedlings. Plant Cell Vol 38, koag096. https://dou.org/10.1093/plcell/koag096.

 

  • Hani U., Naranjo B., Shimakawa G., Espinasse C., Vanacker H., Sétif P., Rintamäki E., Issakidis-Bourguet E., and Krieger-Liszkay A. (2025) A complex and dynamic redox network regulates oxygen reduction at photosystem I in Arabidopsis. Plant Physiology Vol 197. https://doi.org/10.1093/plphys/kiae501.

 

  • Penzler J.F., Naranjo B., Walz S., Marino G., Kleine T., and Leister, D. (2024) A pgr5 suppressor screen uncovers two distinct suppression mechanisms and links cytochrome b6f complex stability to PGR5. Plant Cell Vol 36 pp.4245-4266. https://doi.org/10.1093/plcell/koae098.

 

  • Torres-Romero D, Gómez-Zambrano A, Serrato AJ, Sahrawy M, Mérida A (2023) Arabidopsis fibrillin 1-2 subfamily exerts their functions via specific protein-protein interactions. Journal of Experimental Botany. 73, pp.903-914. https://doi.org/10.1093/jxb/erab452

 

 

  • Ruhle T., Dann M., Reiter B., Schunemann D., Naranjo B., Penzler J.F., Kleine T., and Leister D. (2021) PGRL2 triggers degradation of PGR5 in the absence of PGRL1. Nature Communications Vol 12. https://doi.org/10.1038/s41467-021-24107-7.

 

  • González MC, Delgado-Requerey V, Ferrández J, Serna A, Cejudo FJ (2019) Insights into the function of NADPH thioredoxin reductase C (NTRC) based on identification of NTRC-interacting proteins in vivo. Journal of Experimental Botany 70: 5787-5798. https://doi.org/10.1093/jxb/erz326

 

  • Ojeda V, Pérez-Ruiz JM, González MC, Nájera VA, Sahrawy M, Serrato AJ, Geigenberger P, Cejudo FJ (2017) NADPH thioredoxin reductase C and thioredoxins act concertedly in seedling development. Plant Physiology 174: 1436-1448. https://doi.org/10.1104/pp.17.00481
  • Raynaud S, Ragel P, Rojas T, Mérida A (2016) The N-terminal part of Arabidopsis thaliana Starch Synthase 4 determines the localization and activity of the enzyme. Journal of Biological Chemistry. 291, pp.10759-10771. https://doi.org/10.1074/jbc.m115.698332

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